Powstawanie prionów prostsze, niż myślano
Badacze z Uniwersytetu Teksańskiego wytworzyli, używając bardzo prostych technik, nowe szczepy prionów. Jak twierdzą, wytworzone przez nich patogeny wywołują u zwierząt laboratoryjnych objawy całkowicie inne od tych powodowanych przez jakikolwiek znany szczep tych chorobotwórczych cząsteczek.
Priony to niezwykła grupa czynników chorobotwórczych. Są zbudowane w stu procentach z białka, co czyni je jedynymi cząsteczkami chorobotwórczymi niezawierającymi kwasu nukleinowego (RNA lub DNA). Co więcej, powstają z własnych protein organizmu - od swojego prawidłowego wariantu różnią się jedynie ułożeniem przestrzennym atomów wchodzących w ich skład, czyli konformacją przestrzenną. Po transformacji do formy szkodliwej atakują centralny układ nerwowy, powodując choroby zwane zakaźnymi gąbczastymi zwyrodnieniami mózgu (ang. transmissible spongiform encephalopathies - TSEs).
Dotychczas uważano, że zaburzenia spowodowane przez określony szczep prionów mogą powstawać niemal wyłącznie u przedstawicieli określonego gatunku, a przypadki ich przeniesienia pomiędzy gatunkami są ogromną rzadkością. Badacze z Uniwersytetu Teksańskiego postanowili sprawdzić, czy wymuszenie ominięcia tej bariery jest możliwe w warunkach laboratoryjnych. Zmieszali w tym celu białka pobrane ze zdrowych komórek chomika i wymieszali je z proteinami chorej myszy. Celem eksperymentu było sprawdzenie, czy cząsteczki powstające w wyniku opisanej reakcji będą w stanie spowodować rozwój choroby u chomika. Innymi słowy, badacze chcieli sprawdzić, czy możliwa jest międzygatunkowa infekcja prionowa.
Wymuszamy tutaj pewiem układ, mieszając to wszystko ze sobą, ale to [badanie] sugeruje, że różnorodność możliwych prionów jest naprawdę bardzo duża - tłumaczy najważniejszy wniosek z eksperymentu prof. Claudio Soto, jeden z naukowców biorących udział w eksperymencie. Dodaje: nie powinniśmy być zaskoczeni, jeśli nowe granice zostaną przekroczone i powstaną nowe priony. Istnieje potencjał do rozwoju ogromnej różnorodności nowych prionów zakaźnych, spośród których część może powodować dramatyczne skutki.
Ten sam zespół naukowców udowodnił wcześniej, że możliwe jest przeprowadzenie replikacji białek zakaźnych in vitro, a więc poza organizmem. W tym celu wykorzystano technikę zwaną cykliczną amplifikacją wadliwego składania białek (ang. protein misfolding cyclic amplification - PMCA), polegającą na symulowaniu w przyśpieszonym tempie następujących po sobie etapów potrzebnych do wytworzenia prionów. Dzięki badaniu udowodniono postanowioną wcześniej hipotezę, że priony powstają w wyniku wymuszenia zmiany struktury prawidłowego białka przez jego wadliwy odpowiednik. Tym razem wykazano, że proces ten jest możliwy nawet wtedy, kiedy białka pochodzą z różnych organizmów.
Zdaniem prof. Soto, dokonane odkrycie może mieć istotne zastosowanie w medycynie. Jego zdaniem przeprowadzony eksperyment dowodzi, jak poważnym zagrożeniem są priony: jednym z najbardziej przerażających problemów medycyny w ostatnich dziesięcioleciach było wyłonienie się nowej, śmiertelnej choroby prionowej człowieka - wariantu choroby Creutzfelda-Jakoba [vCJD - przyp. red.], która powstała w wyniku międzygatunkowego przeniesienia gąbczastego zwyrodnienia mózgu [BSE - przyp. red.] od bydła. Nasze odkrycie sugeruje, że liczba możliwych rodzajów prionów nie jest ograniczona do tych obecnie znanych, lecz jest prawdopodobne, że może powstać wiele unikalnych sposobów składania białek powodujących choroby zakaźne. Możliwe, że niektóre z nich mogą powstawać w wyniku transmisji międzygatunkowej.
Wyniki badań zespołu z Teksasu opublikowano w czasopiśme Cell, od lat uznawanym za jedno z najbardziej prestiżowych w świecie nauk biologicznych.
Komentarze (0)