Białkowy czasoprzyśpieszacz

| Nauki przyrodnicze
PDB, public domain

Enzymy, naturalne katalizatory pracujące nieustannie we wszystkich organizmach żywych, są niezbędne dla przetrwania życia na Ziemi. Ich zdolność do przyśpieszania przebiegu wielu reakcji chemicznych od dawna zadziwia naukowców. Badacz z Uniwersytetu Nowej Karoliny odkrył właśnie właściwości białka, które bije pod tym względem wszelkie znane dotychczas rekordy.

Omawiana proteina to dekarboksylaza uroporfirynogenu - enzym kluczowy dla produkcji m.in. hemoglobiny oraz chlorofilu. Jego zadaniem jest rozkład cząsteczki uroporfirynogenu z oddzieleniem czterech cząsteczek ditlenku węgla (CO2). Enzym ten jest w stanie przeprowadzić w ciągu kilkudziesięciu milisekund reakcję, która w normalnych warunkach zachodzi w czasie... 2,3 miliarda lat! To mniej więcej połowa wieku Ziemi.

Autorem odkrycia jest prof. Richard Wolfenden, specjalista z zakresu biochemii, biofizyki i chemii. Trzynaście lat temu ten sam badacz odkrył inny wyjątkowo "szybki" enzym, biorący udział w syntezie RNA i DNA, który jest w stanie przeprowadzać reakcję, na której zajście w normalnych warunkach potrzeba 78 milionów lat.

Teraz odkryliśmy reakcję, która pod nieobecność enzymu zachodzi trzydziestokrotnie wolniej, tłumaczy naukowiec. Jak twierdzi, czas półtrwania substratu, czyli "surowca" rozkładanego w tej reakcji, wynosi właśnie 2,3 miliarda lat. Oznacza to, że po takim czasie rozpadłaby się co druga cząsteczka uroporfirynogenu w danej próbce.

Prof. Wolfenden podkreśla, że dekarboksylaza uroporfirynogenu jest enzymem kluczowym dla roślin i zwierząt. Jego zdaniem odkrycie skłania także do refleksji na temat złożoności procesu ewolucji: to sprawia, że zastanawiasz się nad tym, w jaki sposób dobór naturalny działał w taki sposób, że doszło do wytworzenia proteiny, która stała się katalizatorem dla tak niezwykle powolnej reakcji.

Badania z zakresu enzymologii mogą być bardzo istotne nie tylko z czysto poznawczego punktu widzenia. Mogą one także wspierać wysiłki na rzecz tworzenia coraz lepszych leków. Przykładem takiego działania było np. zdefiniowanie przez prof. Wolfendena struktury konwertazy angiotensyny, enzymu kluczowego dla rozwoju nadciśnienia tętniczego. Dzięki badaniom naukowca z Uniwersytetu Nowej Karoliny udało się zrozumieć działanie tego białka, co pozwoliło na stworzenie skuteczniejszych leków przywracających prawidłowe ciśnienie krwi. 

Z podobnych odkryć mogą skorzystać także inne gałęzie przemysłu. Jeżeli uda nam się odkryć kluczowe cechy sprawnie działających enzymów, możemy posiąść technologie pozwalające na niezwykle wydajną produkcję wielu potrzebnych nam na codzień substancji.

enzym dekarboksylaza uroporfirynogenu porfirynogen chlorofil hemoglobina katalizator szybkość reakcja