Temperaturowe wygibasy
Australijscy fizycy rozszyfrowali, w jaki sposób hemoglobina przystosowała się do przenoszenia tlenu u gatunków o różnej temperaturze ciała.
Dr Christopher Garvey z Australian Nuclear Science and Technology Organisation wyjaśnia, że tlen łączy się żelazem cząsteczki hemu. By do tego doszło, będąca teramerem cząsteczka hemoglobiny musi się nieco rozpakować i "uelastycznić". Zespół, którego artykuł ukazał się w Journal of the Royal Society Interface, przyglądał się stabilności termodynamicznej, ruchom konfiguracyjnym i siłom działającym wewnątrz hemoglobiny 3 gatunków zwierząt endotermicznych - dziobaka, kury domowej i człowieka - oraz jednego ektotermicznego - krokodyla różańcowego. Dziobak ma najniższą temperaturę ciała wśród kręgowców (34°C), a kura wysoką - 42,8°C.
Badając roztwory Hb, naukowcy wykorzystali kilka zjawisk/metod, m.in: dichroizm kołowy czy niespójne, elastyczne rozpraszanie neutronów (ENS). Symulacja komputerowa pomogła w określeniu sekwencji aminokwasowych determinujących miękkość cząsteczki hemoglobiny przy różnych temperaturach.
Obserwując hemoglobinę w różnych temperaturach, naukowcy zauważyli, że przy temperaturze odpowiadającej ciepłocie ciała danego gatunku Hb błyskawicznie z dość sztywnej stawała się elastyczna. Choć hemoglobiny wszystkich gatunków miały podobną budowę, temperatura zmiękczenia zależała od sekwencji aminokwasów otaczających po obu stronach otwory, które odgrywają ważną rolę w regulacji absorpcji tlenu. To one okazały się podstawowym czujnikiem temperatury u kur i człowieka.
U organizmów endotermicznych siły molekularne wydają się przystosowane do tego, by przy średniej temperaturze ciała umożliwić fluktuacje konformacyjne. W hemoglobinie gatunku ektotermicznego - krokodyla różańcowego - duża siła utrzymuje wąską amplitudę ruchów cząsteczki w całym zakresie temperatury, w jakiej zwierzę żyje (stąd brak przeskoków elastyczności hemoglobiny). Wg Garveya, zmiany w "miękkości" Hb są ewolucyjnym przystosowaniem organizmów stałocieplnych.
Komentarze (0)